Nylig identifiserte Food Enzyme Engineering Innovation Team ved Institute of Agricultural Products Processing, Chinese Academy of Agricultural Sciences en ny typeferulsyreesterase Som FAE fra Allobacterium serratia intestinal Substratbinding og katalytiske mekanismer gir et vitenskapelig grunnlag for dybdeforståelse av kostfibermetabolismemekanismen i tarmkanalen, samt veiledning for presis ernæring og presis medisinsk regulering av tarmens enzymer. De relaterte forskningsresultatene ble publisert i Journal of Agricultural and Food Chemistry i form av en omslagsartikkel med tittelen"The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.
Ifølge forskeren Xin Fengjiao er den menneskelige tarmfloraen kjernebroen som kobler matomsetning og kroppsernæringsregulering, og spiller en viktig rolle for menneskers helse og sykdom. Spesifikk flora kan frigjøre funksjonell ferulinsyre fra kostfiber ved å kode for spesifikk ferulsyreesterase, og deretter utøve funksjoner som antioksidasjon, anti-infeksjon, anti-tumor, forbedring av hjerte- og karsykdommer og regulering av hjernens kognisjon. I den forrige studien ble syv ferulsyreesterasegener oppregulert ved bruk av in vitro fekal bakteriefermentering. I denne studien ble ekspresjonen, rensingen og de enzymatiske egenskapene til ferulsyreesterasen avledet fra S. tarmbakterier utført. Den optimale temperaturen til enzymet er 40 °C, den optimale pH er 8,5, og det har høy substratpreferanse for kortkjedede fettsyreestere. Studien analyserte videre den tredimensjonale strukturen til enzymet, og avslørte at den unike"cap" domene spiller en viktig rolle i enzymet's substratbinding og katalyse.
