Studien valgte en L-isoleucin auxotrofisk Corynebacterium glutamicum stamme FA-1 for å utforske transaminasen som påvirker syntesen avL-leucin og L-valin. Studien slo først ut ilvE-genet, og fant at etter at ilvE-genet ble slått ut, gikk L-valinsynteseaktiviteten tapt, men det var fortsatt en svak L-leucinsynteseevne. Det viser at det er andre aminotransferaser som katalyserer syntesen av L-leucin. Deretter ble aspB-genet fortsatt slått ut, og evnen til å syntetisere L-leucin gikk helt tapt. På grunnlag av å slå ut ilvE, gjenopprettet overuttrykk av aspB-genet til en viss grad syntesen av L-leucin (tabell 1). Disse resultatene indikerer at proteinet som kodes av aspB har L-leucinsynteseaktivitet.
Videre undersøkte studien noen endogene og eksogene aminotransferasegener, og uttrykte disse aminotransferasegenene i ilvE- og aspB-co-knockout-stammer for å undersøke om disse aminotransferasene har forgrenet aminosyresynteseaktivitet. Blant dem viser TyrB spesifikk L-leucinsynteseaktivitet, mens YbgE og CallvE viser dobbel synteseaktivitet av L-leucin og L-valin. Disse resultatene indikerer at optimalisering av transaminase for å bytte substratspesifisitet har stort potensial for å øke utbyttet av forgrenede aminosyrer.
